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III- Rôle du RE
L es fonctions physiologiques accomplies par le RE sont nombreuses et on va se contenter des plus importantes:
1- La protéosynthèse:
– Fixation de l'ARNm par son extrémité 5' au niveau de son site sur le ribosome libre. Cours Biologie Cellulaire SVT S1 -Ch II- LE RÉTICULUM ENDOPLASMIQUE #2 - Biologie Maroc. Cet ARNm possède sur son extrémité 5' après le codon AUG une séquence nucléotidique spéciale qui une fois traduite donne la formation du peptide à résidu hydrophobe nommé le peptide signal. – Un composé actif appelé la particule de reconnaissance du signal (SRP) formé de 6 polypeptides liés à une molécule d'ARN se fixe à la partie N terminal du peptide signal en bloquant la synthèse protéique. – Le complexe SRP-peptide signal se dirige vers la membrane du RE où il se fixe à un récepteur de la SRP nommée protéine d'ancrage.
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Fonction majeure: la biosynthèse des protéines [ modifier | modifier le code]
Les fonctions du REG sont beaucoup plus focalisées que celles du REL: elles concernent la biosynthèse des protéines. L'organisation et les modalités de production des protéines à l'intérieur des différents types cellulaires constituent des événements complexes. Contrairement à la protéosynthèse via les ribosomes libres présents dans le cytosol, la protéosynthèse du REG sert à fournir à la bi-couche lipidique de la membrane plasmique les protéines nécessaires à son fonctionnement. L'élément de base de la production des protéines est le polysome. On peut le trouver soit sous forme libre dans le cytosol, dans le hyaloplasme, soit associé à des RE = ergastoplasme. Le polysome comprend un ARNm transcrit à partir du gène de 5' en 3'. Le réticulum endoplasmique - pharma-fiches - des cours sous forme de fiches - Cowblog. Cet ARNm est associé à des ribosomes. Les ribosomes sont constitués d'association d'ARNr et de protéines. Ces ARNr sont issus du nucléole et subissent une maturation particulière telle que sont produits à partir du nucléole des précurseurs ARN de haut poids moléculaire qui vont être fragmentés, modifiés pour donner des particules d'ARNr constituant les ribosomes.
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La traduction à l'intérieur du REG n'est donc que le point de départ qui va mener chacune de ces protéines vers sa destination finale (orientation et tri) et vers sa conformation pour arriver au produit final. Notes et références [ modifier | modifier le code]
↑ Charles Garnier, « Les filaments basaux des cellules glandulaires. », Bibliographie anatomique (revue des travaux en langue française) (Nancy), 1897, p. Cours reticulum endoplasmique sur. 278-289
↑ Charles Garnier, Contribution à l'étude de la structure et du fonctionnement des cellules glandulaires (du rôle de l'ergastoplasme dans la sécrétion)., Nancy, 1899, 155 p.
↑ George Grignon et Monique Grignon, « Charles Garnier et la découverte de l'ergastoplasme. », Bulletin de la Société française d'Histoire de la médecine., 27 mai 1989, p. 205-209 ( lire en ligne)
Extraits du cours de PCEM1 du Pr Bertrand Bloch (PU-PH) sur les reticulums endoplasmiques, Université de Bordeaux
Cours de biologie cellulaire de PACES du PRU-PH Stéphane Delbecq, Faculté de Médecine et de Pharmacie de Montpellier
Voir aussi [ modifier | modifier le code]
Réticulum sarcoplasmique
Portail de la biologie cellulaire et moléculaire
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Organisation et localisation [ modifier | modifier le code]
L'immense majorité des cellules contiennent du REG et son abondance est proportionnelle aux besoins en biosynthèse des protéines. Par exemple la cellule musculaire striée squelettique est riche en REL mais aussi en REG car de très nombreuses protéines contractiles d' actine et de myosine doivent être synthétisées pour permettre la contraction musculaire. Cours reticulum endoplasmique la. Localisation [ modifier | modifier le code]
La localisation du REG dans une cellule est spécifique de chaque type cellulaire et reflète la compartimentation fonctionnelle du cytoplasme: on va trouver du REG dans des positions spécifiques. Par exemple, dans la cellule pancréatique exocrine, qui produit des grains de sécrétions destinés à être libérés au niveau du tube digestif (synthèse de protéines dans l'ergastoplasme, maturation de ces protéines via diverses modifications dans l'appareil de Golgi, libération sous forme de grain), le REG est abondant au pole basal (laissant la place aux grains de sécrétion à l'extrémité apicale).
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Résumé du document Cours de Biologie illustré (BTS Analyses biologiques et biotechnologie) consacré au réticulum endoplasmique: présentation de la structure et des fonctions de cet organite. Sommaire I) Structure du réticulum endoplasmique II) Les fonctions A. Les fonctions du réticulum endoplasmique rugueux 1. Synthèse des protéines a. Les protéines hydrosolubles b. Les protéines transmembranaires 2. Le transit 3. La glycosylation des protéines B. Les fonctions du réticulum endoplasmique lisse 1. Biosynthèse des protéines 2. Détoxification Extraits [... Cours reticulum endoplasmique def. ] C'est-à-dire que cela a lieu en même temps que la traduction. Les protéines hydrosolubles: Le peptide signal est un peptide en début de chaîne polypeptidique: il est N-terminal ou amino-terminal. Le peptide signal est guidé par la particule de reconnaissance du signal: SRP qui signifie Signal Recognitive Particle. Elle est constituée de six sous unités protéiques et d'une molécule d'ARN (ARN de la SRP). C'est une molécule qui va et vient entre la membrane du réticulum endoplasmique et le cytosol.
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D'autre part, dans le neurone qui est une cellule compartimentée avec un corps cellulaire au niveau duquel on trouve un noyau et des dendrites, on trouve du REG concentré au niveau du corps cellulaire et des dendrites mais pas dans l' axone ni dans la synapse car il n'y a pas de phénomène de protéosynthèse à ces niveaux. Structure [ modifier | modifier le code]
Le réticulum endoplasmique est un organite, c'est-à-dire une sous-compartimentation de la cellule. Il est composé d'une membrane délimitant sa lumière. À certains endroits, la surface de la membrane du réticulum est couverte de ribosomes. QCM corrigés - Exercices de biologie, sur eBiologie.fr. Aspect [ modifier | modifier le code]
Le REG peut se visualiser en microscopie optique: on le voit sous forme d'accumulations de mottes que l'on peut mettre en évidence avec des colorations spécifiques, par exemple des colorations qui vont mettre en évidence les ARN comme le cresyl violet; le réticulum étant très riche en ARN (contient les ARNm, les ARNr et les ARNt). Sous microscopie électronique, il garde le même aspect général qu'en microscopie optique c'est-à-dire la présence de cytomembranes alignées avec un contenu peu dense aux électrons et sur la partie externe des cytomembranes, l'alignement de ribosomes donnant au réticulum rugueux son aspect caractéristique.
Chaînes d'acides gras moins longues et moins saturées: membrane plus fluide. - Protéines membranaires:
Plus ou moins intégrées à la membrane
Glucose-6-phosphatase, glycosyl-transférase, nucléoside dephosphatase intégrés vers l'intérieur. Cytochrome P450 intégré entièrement. NADPH-cytochrome P450 réductase, NADPH-cytochrome b 5 réductase, cytochrome b 5 intégrés vers l'extérieur. Ne manifestent leur activité que dans un environnement lipidique. - Contenu du RE:
· Variable. · Plasmocytes: immunoglobulines. · Fibroblastes: précurseurs du collagène. · Cellules du pancréas: hydrolases. III) Rôles physiologiques. - Traduction des protéines. A) Phénomènes co-traductionnels. - ARNm travaillent librement dans le cytoplasme et fonctionne en collaboration avec les ribosomes liés à la membrane du RE. - Ribosomes lisent l'RANm de 5' en 3'. - La queue polyA de l'ARNm s'attache à un site spécifique. La lecture commence par un codon AUG lorsque les 2 sous-unités du ribosome sont en place -> synthèse du polypeptide commencant par une séquence signal de 16-30 acides aminés hydrophobes -> reconnaissance par des protéines (ribophorines).